篇一：蛋白质的故事
蛋白质的故事
1411106 王南14水族一班 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子，是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。它对于肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送，构成人体必需的催化和调节功能的各种酶，维持体液的酸碱平衡具有极其重要的作用.
1838年，荷兰科学家格里特发现蛋白质，他观察到蛋白质占人体干重的54%，只要有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。他通过实验确定了变性的核糖核酸酶完全恢复其活性的条件，在此基础上，Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说。一个蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件下其所处的热力学最稳定的状态。热力学稳定性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定，于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决定，奠定了蛋白质折叠的热力学基础。 蛋白质的种类有很多，例如纤维蛋白，胶原蛋白，血红蛋白等。蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才能保证营养呢？首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物。根据营养学家研究，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要。其次，各种食物
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合理搭配是一种有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质。另外把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值。例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少．这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高。最后，食用蛋白质要以足够的热量供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源。 人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关。所以在健身锻炼期间调整我们以往的饮食结构，实现食物多样化，粗粮细粮均衡搭配，动物蛋白合理分配到每一餐，适量摄取豆制品，可以很好地提高我们对蛋白质的均衡摄取，有效地提高我们每一餐的营养价值。
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篇二：蛋白质的小故事
蛋白质的小故事
环科1班 吴作栋 1115123
蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、做功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子，它的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。在进入
美国国立卫生研究所以后，继续从事这方面的研究。当时他最想知道的是：一个蛋白质是如何折叠成它独特的三维构象的？需不需要其他酶的帮助？蛋白质为什么要采取特定的构象？然而，要想了解蛋白质的折叠过程，首先需要建立一种方法能够测量或评估蛋白质的构象，其次还需要找到一种手段用以检测折叠过程。Anfinsen以牛胰核糖核酸酶为研究对象轻而易举地解决了第一个问题，因为核糖核酸酶催化RNA的水解，其酶活性完全取决于其特定的三维构象，于是酶活性成为测量这种蛋白质采取何种构象的一种方法。但要观测折叠过程既可以从一个新合成的尚没有折叠的蛋白质开始，也可以在体外将一个已折叠好的蛋白质去折叠，然后再观察它的再折叠过程。Anfinsen选择了后一种途径。事实上，这种酶特别适合用后一种途径进行研究，首先因为二硫键是决定其分子形状的主要因素。另外，此酶是一种单纯蛋白质，只有124个氨基酸残基组成，含有4个二硫键，而且其活性很容易通过测定水解RNA释放出来的核苷酸量来测定。Anfinsen和两个博士后Michael Sela、 Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。 在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程了。考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正
确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。显然，第一种情形能完全恢复去折叠过程中丧生的酶活性，而后一种情况只能恢复很少的酶活性。Anfinsen的重折叠实验还是比较顺利的，他通过透析的方法除去了导致酶去折叠的尿素和巯基乙醇，再将没有活性的酶转移到其生理缓冲溶液之中，在有氧气的情况下于室温放置，以使巯基能重新氧化成二硫键。经过一段时间以后，发现核糖核酸酶活性得以恢复，这意味着它原来的构象恢复了。由于上述过程没有细胞内任何其他成分的参与，完全是一种自发的过程，因此，有理由相信此蛋白质正确折叠所需要的所有信息全部存在于它的一级结构之中。很快，Anfinsen的研究成果被发表在1954年 《生物化学杂志》上。进一步的实验确定了变性的核糖核酸酶完全恢复其活性的条件，在此基础上，Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说。根据此假说，一个蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件下其所处的热力学最稳定的状态。热力学稳定性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定，于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决定。尽管Anfinsen的工作奠定了蛋白质折叠的热力学基础，他也因此获得了1972年的诺贝尔化学奖，但是蛋白质折叠是相当复杂的。到现在为止，我们仍然不能根据一个蛋白质的一级结构推断出它的三维结构。
篇三：科学故事.蛋白质化学
第一章氨基酸
科学故事：第二十二种标准氨基酸
生物学家因发现新的氨基酸带来的喜悦不亚于物理学家发现了新的粒子或化学家发现了新的元素。
1986年以前，人们一直认为，出现在蛋白质分子中的由遗传密码编码的标准氨基酸残基只有20种。到了1986年，科学家们终于在含硒蛋白中发现第二十一种标准氨基酸——含硒半胱氨酸。时隔16年之后，来自美国俄亥俄州立大学的两个研究小组在产甲烷细菌里发现了第二十二种标准氨基酸——吡咯赖氨酸。
俄亥俄州立大学由Joseph A. Krzycki领导的研究小组一直在研究一种属于古细菌的产甲烷微生物——巴氏甲烷八叠球菌（Methanosarcina barkeri）。此微生物能够将单甲胺（monomethylamine）、二甲胺（dimethylamine）和三甲胺（trimethylamine）转变成甲烷。1995年，Krzycki的研究小组分离得到一些与甲烷生成有关的特殊蛋白质。两年以后，他们分离得到编码其中一个蛋白质的基因，并测定出了它的核苷酸序列。1998年，他们发表了这个基因的全序列，结果显示其阅读框架内含有一个反常的琥珀型终止密码子（amber codon）。
密码子是决定氨基酸的三字母核苷酸序列（参看“第三十八章蛋白质的生物合成与细胞内降解”），琥珀型终止密码子的核苷酸序列是TGA，它通常不决定任何氨基酸，它的出现一般是多肽链合成结束的标志。然而，让Krzycki吃惊的是 ，该终止密码子竟然编码一种氨基酸，而且这种奇怪的现象还出现在其他几种与甲烷产生有关的基因上。与此同时，由Michael Chan领导的研究小组开始研究由琥珀密码子编码的氨基酸的结构。他们意识到这个古怪的密码子也许编码一种新的氨基酸，但也有其他的可能性。Krzycki及其同事决定测定原来蛋白质的氨基酸序列。当得到蛋白质的氨基酸序列以后，他们发现由琥珀密码子决定的氨基酸似乎仅仅是一个赖氨酸。但是，Krzycki仍然要求Chan和他的一个博士研究生Bing Hao对含有这个氨基酸的蛋白质晶体结构进行研究以确定那个氨基酸的性质。经过两年的研究，Chan和Hao终于确定了这个蛋白质的结构。他们得到的一些数据表明那个氨基酸是一个新的氨基酸。
不仅如此，Krzycki还在寻找其他证据。他和他的博士研究生Gayathri Srinivasan、Carey James很快发现了一种新的特异性tRNA——专门负责将新的氨基酸插入到蛋白质之中，同时还发现其他一些与此过程有关系的酶。综合以上两个发现以及更为详细的晶体结构，他们确信他们发现了第二十二种由DNA编码的氨基酸——吡咯赖氨酸。
他们还认为，这个新的氨基酸是一个非常罕见的氨基酸，所以这么多年后才被发现。然而，Krzycki相信它也可能存在于其他有机体内。对此Chan表示同意并指出，发现第二十二种氨基酸将激励更多的研究者去寻找第二十三种乃至第二十四种氨基酸。随着更多种生物的基因组序列被破译，有理由认为某些有趣的事情迟早会发生。
小结
氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章 蛋白质的结构
科学故事：一级结构决定高级结构
蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。在进入美国国立卫生研究所（NIH）以后，继续从事这方面的研究。当时他最想知道的是：一个蛋白质是如何折叠成它独特的三维构象的？需不需要其他酶的帮助？蛋白质为什么要采取特定的构象？
Christian B.Anfinsen
然而，要想了解蛋白质的折叠过程，首先需要建立一种方法能够测量或评估蛋白质的构象，其次还需要找到一种手段用以检测折叠过程。Anfinsen以牛胰核糖核酸酶（ribon
是一种单纯蛋白质，只有124个氨基酸残基组成，含有4个二硫键，而且其活性很容易通过测定水解RNA释放出来的核苷酸量来测定。Anfinsen和两个博士后Michael Sela、 Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇（β-
mercaptoethanol）可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。
在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程了。考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。显然，第一种情形能完全恢复去折叠过程中丧生的酶活性，而后一种情况只能恢复很少的酶活性。
Anfinsen的重折叠实验还是比较顺利的，他通过透析的方法除去了导致酶去折叠的尿素和巯基乙醇，再将没有活性的酶转移到其生理缓冲溶液之中，在有氧气的情况下于室温放置，以使巯基能重新氧化成二硫键。经过一段时间以后，发现核糖核酸酶活性得以恢复，这意味着它原来的构象恢复了（图2-47）。由于上述过程没有细胞内任何其他成分的参与，完全是一种自发的过程，因此，有理由相信此蛋白质正确折叠所需要的所有信息全部存在于它的一级结构之中。很快，Anfinsen的研究成果被发表在1954年 《生物化学杂志》（Journal of Biological Chemistry，JBC）上。进一步的实验确定了变性的核糖核酸酶完全恢复其活性的条件，在此基础上，Anfinsen提出了蛋白质折叠的热力学假说（thermodynamic hypothesis）。根据此假说，一个蛋白质的天然三维构象对应于在生理条件下其所处的热力学最稳定的状态。热力学稳定性由组成的氨基酸残基之间的相互作用决定，于是蛋白质的三维构象直接由它的一级结构决定。